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陳純琪團隊首次報道自給自足P450酶的全長三維結構

作者:生命科學學院   編輯:鮮文濤    來源:生命科學學院  發布時間:2020/05/29

近日,南瓜视频生命科學學院、省部共建生物催化與酶工程國家重點實驗室陳純琪教授研究團隊和馬立新教授、郭瑞庭教授共同合作,首次報道了自給自足P450酶的全長三維結構,相關研究以“Structural insight into the electron transfer pathway of a self-sufficient P450 monooxygenase”(《自給自足P450酶的全長結構與電子傳遞途徑)為題發表在Nature Communications(圖1)。

圖1 文章首頁

細胞色素P450酶是一類廣泛存在于各種生物體的金屬酶,參與許多天然產物的合成途徑與毒物和藥物代謝反應。絕大多數P450酶需要氧化還原酶來提供電子以活化底物結合區的血紅素,進而轉化底物,而自給自足P450酶在同一條多肽鏈上自帶氧化還原酶,因而在生物技術應用方面是極具吸引力的生物催化劑。迄今數十年以來,面對自給自足P450酶結構獲取困難、電子傳遞方式和通路不明晰等問題,其機理一直未得到很好的研究。

針對上述問題,為了研究自給自足P450酶電子傳遞的機理,陳純琪教授研究團隊解析了來源于Tepidiphilus thermophilus的CYP116B46的晶體結構,建立了清晰的蛋白質模型(圖2),并闡明其電子傳遞途徑從FMN通過[2Fe-2S]到heme。該工作首次報道了第一個自給自足P450酶的全長三維結構,對了解自給自足P450酶催化機理是一個非常重要的里程碑,并對P450酶的改造和應用具有重要的指導意義。

圖2 自給自足P450酶Tepidiphilus thermophilus的晶體結構模型

陳純琪教授研究團隊一直從事工業酶分子結構的研究,團隊中博后張麗蘭、“十年樹人”碩士研究生謝珍珍和本科生劉紫薇為本文的共同第一作者。自加盟南瓜视频以來,陳純琪教授研究團隊在Nature Reviews Chemistry (IF:30.628)、ACS Catalysis (IF: 12.22)、Angew. Chem. Int. Ed. (IF: 12.257) 和Nature Communications (IF: 11.878) 等國際權威期刊上發表多篇高水平文章,并獲得國家重點研發計劃課題、國家自然科學基金面上項目等支持。


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